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本文標(biāo)題："蛋白酶體通過切斷肽鍵來降解蛋白質(zhì)-生物學(xué)"
新聞來源：未知 發(fā)布時(shí)間：2016-10-1 1:06:56 本站主頁地址：http://www.y7853.cn
蛋白酶體通過切斷肽鍵來降解蛋白質(zhì)-生物學(xué)
蛋白酶體
細(xì)胞內(nèi)的蛋白質(zhì)水解是通過兩種途徑發(fā)生的：溶酶體途徑和非溶酶
體的依賴ATP的途徑。后一途徑降解大多數(shù)的細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)，并需要蛋
白酶體的參與，而蛋白酶體最先是從牛腦的垂體細(xì)胞中鑒定出來的，是
帶有多種催化活性的肽鏈內(nèi)切核酸酶。這種多催化性的蛋白酶之所以稱
為蛋白酶體，也反映出它含有復(fù)雜的結(jié)構(gòu)和具有水解蛋白質(zhì)的功能。
蛋白酶體是通過切斷肽鍵來降解蛋白質(zhì)的，能夠水解多種合成的和
天然的底物也顯示了它的多種催化功能。真核生物的蛋白酶體含有胰凝
乳蛋白酶樣活性(在P1位點(diǎn)優(yōu)先選擇酪氨酸或苯丙氨酸)、胰蛋白酶樣活
性(在P1位點(diǎn)優(yōu)先選擇精氨酸或賴氨酸)以及“后谷氨酰”水解活性(在P
1位點(diǎn)優(yōu)先選擇谷氨酸或其他酸性殘基)。由于蛋白酶體能夠切斷疏水、
堿性和酸性殘基后面的肽鍵，這種催化活性的多樣性讓人們對其功能產(chǎn)
生了迷惑。在蛋白酶體中，催化活性的千變?nèi)f化表明它是一個(gè)獨(dú)特的結(jié)
構(gòu)。蛋白酶體最初是在真核生物中發(fā)現(xiàn)的，但在原核生物中也存在類似
的復(fù)合物，而且刪除這一復(fù)合物并不引起致命的危害。通常來說，真核
生物的蛋白酶體含有復(fù)雜的結(jié)構(gòu)而原核生物的蛋白酶體則較為簡單。
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